Wasserlösliche Eisenporphyrine als Modellsubstanzen hämhaltiger Enzyme

Das Ziel dieser Arbeit war die Synthese und Charakterisierung neuartiger wasserlöslicher Porphyrinliganden und deren Eisen-Komplexe, die unter anderem als Modellsubstanzen für hämhaltige Enzyme dienen können. Es gelang, Eisenporphyrine mit acht bzw. 16 Carboxylatgruppen herzustellen. Es konnten nicht nur der pKs-Wert für die Carboxylatgruppen, sondern auch der pKs-Wert für das an das FeIII-Zentrum koordinierte Wasser bestimmt werden. Er liegt für die Carboxylatgruppen erwartungsgemäß bei etwa 4. Für das koordinierte Wasser hingegen wird beim achtfach negativ geladenen Eisenporphyrin ein pKs-Wert von 9.3 bzw. für das 16-fach negativ geladene sogar ein pKs-Wert von 9.8 gemessen. Bei diesen pks- Werten handelt es sich um die höchsten bisher gemessenen. Die größte Herausforderung bestand darin, wasserlösliche Modellsysteme für die Cytochrom P450 Überfamilie herzustellen. Es ist erstmals gelungen, die für diese Enzyme charakteristische Absorptionsbande im UV/Vis-Spektrum im wässrigen Medium bei etwa 450 nm zu erhalten. Bei der Wahl der molekularen Architektur wurden sekundäre Effekte wie Wasserstoffbrückenbindungen und Hydrophilie berücksichtigt, was zum Erfolg führte.

Autorentext
Siegfried Eigler wurde am 12. August 1978 in Weißenburg in Bayern geboren. Von Oktober 1998 bis Februar 2003 studierte er Chemie an der FAU Erlangen-Nürnberg. Im Juli 2006 promovierte er in Erlangen am Lehrstuhl für Organische Chemie und arbeitet im Bereich der Forschung als Research Scientist bei bei DIC-Berlin.

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