Biophysik

Biophysik ist ein noch junges Fachgebiet an der Schnittstelle zwischen Physik, Chemie, Biologie und Medizin. Es ist in vielen Studiengängen ein Vertiefungsfach und wird erst seit einigen Jahren als eigenständiges Studienfach in Bachelor- und Masterstudiengängen angeboten.

Dieses Buch entstand an der Goethe-Universität Frankfurt als Begleitbuch zum ersten grundständigen Biophysikstudiengang.

Es führt in grundlegende Konzepte der Biophysik ein und beschreibt die wichtigsten experimentellen Methoden. Bei der Behandlung dieser Konzepte werden einige Grundlagen aus Physik, Chemie und Biologie vorausgesetzt, die üblicherweise in den ersten Semestern des Studiums vermittelt werden.

Aus dem Inhalt:

- Eigenschaften, Struktur und Funktion biologischer Polymere

- Eigenschaften biologischer Membranen

- Transportprozesse über biologische Membranen

- Grundlagen biologischer Energiewandlung

- Spektroskopische Messmethoden

- Rastersondentechniken und molekulares Kräftemessen

- Strahlenbiophysik

Autorentext
Prof. Dr. Werner Mäntele (em.) lehrte an der Universität Frankfurt.

Klappentext
Biophysik ist ein relativ neues Wissenschaftsgebiet, das Elemente aller naturwissenschaftlichen Fächer verbindet. Es befasst sich mit der Struktur, Funktion und Dynamik biologischer Systeme. Die biophysikalische Forschung führt zu vielen Anwendungen in den Lebensmittelwissenschaften und in der Medizin. Das Buch will Studierende der Biophysik mit den wichtigsten Denkansätzen, Konzepten, Arbeitsweisen und experimentellen Methoden vertraut machen.

Inhalt
Vorwort 11 1 Biophysik im Umfeld von Physik, Chemie, Biochemie, Biologie und Medizin 14 1.1 Die Wurzeln der Biophysik 14 1.2 Was ist Biophysik? 15 1.3 Biophysik und Strukturbiologie 17 1.4 Längenskalen der Biophysik 17 1.5 Zeitskalen der Biophysik 18 1.6 Energieskalen der Biophysik 20 1.7 Kräftebereiche bei Biopolymeren 22 1.8 Wunsch und Wirklichkeit bei der molekularen Biophysik 22 1.9 Komplementäre Methoden ergeben eine Gesamtsicht 24 1.10 Einzelne Moleküle oder Ensembles? 26 2 Bindungen, Wechselwirkungen und Kräfte bei Molekülen 27 2.1 Bildung von Molekülorbitalen 27 2.2 Elektronenaffinit? und chemische Bindung 28 2.3 Bindungstypen 29 2.4 Kräfte und Wechselwirkungen 30 2.5 Typische Bindungsenergien und Bindungsabst?de 32 2.6 Kräfte, Wechselwirkungen und Kraftfelder 35 3 Aufbau von Proteinen 38 3.1 Proteine als Alleskönner 38 3.2 Aminosäuren als Bausteine für Proteine 39 3.3 Stereoisomere von Aminosäuren 41 3.4 Aminosäuren verknüpfen durch Peptidbindungen 42 3.5 Struktur der Peptidbindung 43 3.6 Räumliche Anordnung von Peptidgruppen in einer Kette von Aminosäuren 44 3.7 Strukturbildung 46 3.8 Hierarchie der Wechselwirkungen in Proteinen 47 3.9 Bildung typischer Sekundärstrukturelemente 48 3.10 Häufigkeit von Sekundärstruktur-Merkmalen 51 3.11 Vorhersage von Sekundärstrukturen 51 3.12 Ionisationsgleichgewichte von Aminosäuren und Peptiden 52 3.13 Ladungen von Peptiden und Proteinen 54 4 Lipide als Bausteine biologischer Membranen 56 4.1 Phospholipide 57 4.2 Konformation von Lipiden und Phasenübergänge bei Lipidmembranen 59 4.3 Dynamik von Lipidmolekülen in der Membran 62 4.4 Lipidvesikel als Transportmittel für Medikamente 64 5 Strukturen und Eigenschaften biologischer Membranen 66 5.1 Membranproteine 67 5.2 Außenmembranen und Zelloberflächen 68 5.3 Charakterisierung von Lipideigenschaften 69 5.4 Künstliche Membransysteme für die Untersuchung von Membran- und Proteineigenschaften 71 5.5 Black-Lipid-Filme zur Untersuchung von Permeabilit und Transport durch Membranen 73 6 Elektrische Eigenschaften von Lipidmembranen 75 6.1 Leitfähigkeit und Kapazit der Membran 75 6.2 Gesamtkapazit einer Zelle 78 6.3 Zellpotenziale erzeugen extreme elektrische Felder 80 6.4 Wechselspannungsverhalten der Lipidmembran 82 6.5 Manipulation von Zellen in elektrischen Feldern 83 7 Transport durch Membranen 85 7.1 Passiver und aktiver Transport 86 7.2 Strukturen und Moleküle beim Membrantransport 88 7.3 Membrantransport mittels Carriermolekülen 92 7.4 Protonencarrier in der Membran 95 8 Ionendiffusion, Diffusionspotenziale und Grenzflächenpotenziale an Membranen 98 8.1 Diffusionspotenzial 98 8.2 Potenzial- und Konzentrationsverlauf an einer Membran 103 9 Biologische Energieformen und Energietransformationen 107 9.1 Energieformen 107 9.2 Thermodynamische Größen zur Beschreibung von biologischen Energietransformationen 108 9.3 Kopplung von Transportprozessen an die chemischen Potenziale von Spaltungsreaktionen 110 9.4 Chemiosmotische Hypothese 113 9.5 Klassifizierung von ATPasen 114 9.6 Photosynthese 118 9.7 Strahlungsloser Energietransfer zwischen Pigmentensembles 122 9.8 Elektronentransfer in photosynthetischen Reaktionszentren 123 9.9 Oxygene Photosynthese bei Pflanzen und Blaualgen (Cyanobakterien) 126 10 Chemische und biochemische Reaktionen 129 10.1 Grundlagen 129 10.2 Standardzustände 130 10.3 Geschwindigkeit chemischer Reaktionen 134 10.4 Enzymreaktionen und Enzymkinetik 140 11 Strukturanalyse I: Hochauflösende Strukturuntersuchungen 144 11.1 Grundlagen 144 11.2 Röntgenbeugung und Proteinkristallografie 145 11.3 Zweidimensionale NMR-Spektroskopie 150 11.4 Besetzungsgleichgewichte 152 11.5 Von der 1-D-NMR-Spektroskopie zur 2-D-NMR-Spektroskopie 153 11.6 Festkörper-NMR 154 11.7 Magic-Angle-Spinning-NMR-Spektroskopie 156 12 Strukturanalyse II: Mikroskopie, Elektronenmikroskopie, Elektronenbeugung und Neutronenbeugung 159 12.1 Grundlagen 159 12.2 Elektronenmikroskopie 162 12.3 Rasterelektronenmikroskopie 165 12.4 Elektronenmikroskopie zur hoch auflösenden Strukturbestimmung 166 12.5 Zusammenspiel von Auflösung, Kontrast und Strahlenschäden in der Elektronenmikroskopie 170 12.6 Neutronenbeugung 170 13 Optische spektroskopische Methoden I: Absorptionsmethoden 173 13.1 Spektralbereiche elektromagnetischer Strahlung 173 13.2 Übersicht über die optischen spektroskopische Methoden 175 13.3 Beschreibung der elektromagnetischen Welle 177 13.4 Energieniveaus von Molekülen 180 13.5 Banden statt Linienspektren 187 14 Optische spektroskopische Methoden II: Absorptionsmessungen 189 14.1 Quantitative Spektroskopie: Lambert-Beer-Gesetz 189 14.2 Typische Fehler bei der Absorptionsspektroskopie 191 14.3 Spektrometer 193 14.4 UV-Absorption von Biopolymeren 199 14.5 Absorption von chromophoren Gruppen im sichtbaren Spektralbereich 202 15 Optische spektroskopische Methoden III: Fluoreszenzspektroskopie 205 15.1 Grundlagen 205 15.2 Fluoreszenzspektrometer 207 15.3 Emissions- und Anregungsspektren 208 15.4 Fluoreszenzlöschung 209 15.5 Förster-Resonanz-Energietransfer (FRET) 210 15.6 Natürliche und künstliche Fluorophore und Fluoreszenzsonden 215 16 Optische spektroskopische Methoden IV: Infrarotspektroskopie 218 16.1 Grundlagen 218 16.2 Techniken in der Infrarotspektroskopie 222 16.3 Probenherstellung 226 16.4 Infrarotspektroskopie mit evaneszenten Wellen: ATR-Spektroskopie 228 16.5 Zuordnung von Schwingungsspektren 229 16.6 Absorption der Peptidbindung 232 16.7 Absorption von Aminosäureseitenketten 236 16.8 Differenzspektren: Die Detektion einzelner Bindungen 237 16.9 Infrarotspektroskopie mit multivariaten und chemometrischen Methoden 240 17 Optische Spektroskopie V: Spezielle Techniken 243 17.1 Lichtstreumethoden 243 17.2 Näherungsmethoden für Lichtstreumessungen 244 17.3 Photoakustische Spektroskopie 249 17.4 Lochbrennspektroskopie 252 17.5 Spektroskopie mit linear polarisiertem Licht 253 17.6 Spektroskopie mit zirkular polarisiertem Licht 255 18 Rastersondentechniken 257 18.1 Grundlagen 257 18.2 Rastertechniken 258 18.3 Messung magnetischer und elektrischer Kräfte mit dem Rastersondenmikroskop 266 18.4 Das Rastersondenmikroskop als Nano-Manipulator 267 18.5 Rastersondentechniken für optische Messungen im Nahfeld 267 19 Sedimentations- und Zentrifugationstechniken 269 19.1 Grundlagen 269…

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